Compoziția de aminoacizi a proteinelor

Proprietatea comună a tuturor proteinelor este că acestea constau din lanțuri lungi de α-amino (alfa amino) acizi. Structura generală a α-aminoacizilor este prezentată în. Α-aminoacizii se numesc astfel deoarece atomul de α-carbon din moleculă poartă o grupare amino (―NH2); atomul α-carbon poartă, de asemenea, o grupare carboxil („COOH).

structura

În soluțiile acide, când pH-ul este mai mic de 4, grupările „COO se combină cu ioni de hidrogen (H +) și sunt astfel transformate în forma neîncărcată („ COOH). În soluțiile alcaline, la un pH peste 9, grupările de amoniu (―NH + 3) pierd un ion hidrogen și sunt transformate în grupări amino (―NH2). În intervalul de pH cuprins între 4 și 8, aminoacizii poartă atât o sarcină pozitivă, cât și o sarcină negativă și, prin urmare, nu migrează într-un câmp electric. Astfel de structuri au fost desemnate ca ioni dipolari sau zwitterioni (adică ioni hibrizi).

Deși mai mult de 100 de aminoacizi apar în natură, în special la plante, doar 20 de tipuri se găsesc în mod obișnuit în majoritatea proteinelor. În moleculele proteice, α-aminoacizii sunt legați între ei prin legături peptidice între gruparea amino a unui aminoacid și gruparea carboxil a vecinului său.

Condensarea (îmbinarea) a trei aminoacizi produce tripeptida.

Este obișnuit să se scrie structura peptidelor în așa fel încât gruparea α-amino liberă (numită și capătul N al peptidei) să fie în partea stângă și gruparea carboxil liberă (capătul C) în partea dreaptă. Proteinele sunt polipeptide macromoleculare - adică molecule foarte mari (macromolecule) compuse din mulți aminoacizi legați de peptide. Cele mai multe dintre cele comune conțin mai mult de 100 de aminoacizi legați între ei într-un lanț lung de peptide. Greutatea moleculară medie (bazată pe greutatea unui atom de hidrogen ca 1) a fiecărui aminoacid este de aproximativ 100 până la 125; astfel, greutățile moleculare ale proteinelor sunt de obicei cuprinse între 10.000 și 100.000 daltoni (un dalton este greutatea unui atom de hidrogen). Specificitatea speciei și specificitatea organelor proteinelor rezultă din diferențele în numărul și secvențele de aminoacizi. Douăzeci de aminoacizi diferiți într-un lanț lung de 100 de aminoacizi pot fi aranjați în mai mult de 10 1 0 0 moduri (10 1 0 0 este numărul unu urmat de 100 de zerouri).

Structuri ale aminoacizilor comuni

Aminoacizii prezenți în proteine ​​diferă între ei prin structura lanțurilor lor laterale (R). Cel mai simplu aminoacid este glicina, în care R este un atom de hidrogen. Într-un număr de aminoacizi, R reprezintă lanțuri de carbon drepte sau ramificate. Unul dintre acești aminoacizi este alanina, în care R este gruparea metil (―CH3). Valina, leucina și izoleucina, cu grupări R mai lungi, completează seria lanțului lateral alchil. Lanțurile laterale alchil (grupările R) ale acestor aminoacizi sunt nepolare; asta înseamnă că nu au afinitate pentru apă, ci o oarecare afinitate unul pentru celălalt. Deși plantele pot forma toți alchil aminoacizii, animalele pot sintetiza doar alanină și glicină; astfel, valina, leucina și izoleucina trebuie să fie furnizate în dietă.

Doi aminoacizi, fiecare conținând trei atomi de carbon, sunt derivați din alanină; sunt serină și cisteină. Serina conține o grupare alcoolică („CH2OH) în locul grupării metil a alaninei, iar cisteina conține o grupare mercapto („ CH2SH). Animalele pot sintetiza serina, dar nu cisteina sau cisteina. Cisteina apare în proteine ​​predominant în forma sa oxidată (oxidarea în acest sens înseamnă îndepărtarea atomilor de hidrogen), numită cistină. Cistina constă din două molecule de cisteină legate de legătura disulfură („S - S”) care rezultă atunci când un atom de hidrogen este îndepărtat din grupul mercapto al fiecăreia dintre cisteine. Legăturile disulfidice sunt importante în structura proteinelor, deoarece permit legătura a două părți diferite ale unei molecule de proteine ​​la - și astfel formarea de bucle în - lanțurile altfel drepte. Unele proteine ​​conțin cantități mici de cisteină cu grupări sulfhidril liber (―SH).

Patru aminoacizi, fiecare format din patru atomi de carbon, apar în proteine; sunt acid aspartic, asparagină, treonină și metionină. Acidul aspartic și asparagina, care apar în cantități mari, pot fi sintetizate de animale. Treonina și metionina nu pot fi sintetizate și, prin urmare, sunt aminoacizi esențiali; adică trebuie să fie furnizate în dietă. Majoritatea proteinelor conțin doar cantități mici de metionină.

Proteinele conțin, de asemenea, un aminoacid cu cinci atomi de carbon (acid glutamic) și o amină secundară (în prolină), care este o structură cu gruparea amino (―NH2) legată de lanțul lateral alchil, formând un inel. Acidul glutamic și acidul aspartic sunt acizi dicarboxilici; adică au două grupări carboxil (―COOH).

Glutamina este similară cu asparagina prin faptul că ambele sunt amidele formelor lor corespunzătoare de acid dicarboxilic; adică au o grupare amidă („CONH2) în locul carboxilului („ COOH) al lanțului lateral. Acidul glutamic și glutamina sunt abundente în majoritatea proteinelor; de exemplu, în proteinele vegetale ele cuprind uneori mai mult de o treime din aminoacizii prezenți. Atât acidul glutamic, cât și glutamina pot fi sintetizate de animale.

Conținutul de aminoacizi al unor proteine ​​* proteine ​​aminoacide alfa-cazeină gliadină edestin colagen (piele de bou) keratină (lână) miozină
* Numărul de molecule de gram de aminoacizi la 100.000 de grame de proteine.
** Valorile pentru acid aspartic și acid glutamic includ asparagină și, respectiv, glutamină.
*** Isoleucina plus leucina.
lizină 60,9 4.45 19.9 27.4 6.2 85
histidină 18.7 11.7 18.6 4.5 19.7 15
arginină 24.7 15.7 99.2 47.1 56,9 41
acid aspartic ** 63.1 10.1 99,4 51.9 51,5 85
treonină 41.2 17.6 31.2 19.3 55.9 41
serină 63.1 46.7 55.7 41,0 79,5 41
acid glutamic ** 153.1 311.0 144,9 76.2 99,0 155
prolină 71.3 117,8 32.9 125.2 58.3 22
glicină 37.3 - 68.0 354.6 78,0 39
alanină 41,5 23.9 57.7 115,7 43,8 78
jumătate de cistină 3.6 21.3 10.9 0,0 105,0 86
valină 53,8 22.7 54.6 21.4 46.6 42
metionină 16.8 11.3 16.4 6.5 4.0 22
izoleucină 48,8 90,8 *** 41,9 14.5 29.0 42
leucina 60.3 60.0 28.2 59,9 79
tirozină 44,7 17.7 26.9 5.5 28.7 18
Fenilalanină 27.9 39.0 38.4 13.9 22.4 27
triptofan 7.8 3.2 6.6 0,0 9.6 -
hidroxiprolină 0,0 0,0 0,0 97,5 12.2 -
hidroxilizină - - - 8.0 1.2 -
total 839 765 883 1.058 e cel mai frecvent 863 832
greutatea reziduală medie 119 131 113 95 117 120

Aminoacizii prolină și hidroxiprolină apar în cantități mari în colagen, proteina țesutului conjunctiv al animalelor. Prolinei și hidroxiprolinei nu au grupuri amino libere (―NH2) deoarece gruparea amino este închisă într-o structură inelară cu lanțul lateral; astfel nu pot exista într-o formă zwitterion. Deși gruparea care conține azot (> NH) a acestor aminoacizi poate forma o legătură peptidică cu gruparea carboxil a unui alt aminoacid, legătura astfel formată dă naștere unui șiret în lanțul peptidic; adică, structura inelului modifică unghiul de legătură regulat al legăturilor peptidice normale.

Proteinele sunt de obicei molecule aproape neutre; adică nu au nici proprietăți acide, nici bazice. Aceasta înseamnă că grupările carboxil acide („COO -) ale acidului aspartic și glutamic sunt aproximativ egale ca număr cu aminoacizii cu lanțuri laterale bazice. Trei astfel de aminoacizi bazici, fiecare conținând șase atomi de carbon, apar în proteine. Cel cu cea mai simplă structură, lizina, este sintetizat de plante, dar nu de animale. Chiar și unele plante au un conținut redus de lizină. Arginina se găsește în toate proteinele; apare în cantități deosebit de mari în protaminele puternic bazice (proteine ​​simple compuse din relativ puțini aminoacizi) ale spermatozoizilor de pește. Al treilea aminoacid bazic este histidina. Atât arginina cât și histidina pot fi sintetizate de animale. Histidina este o bază mai slabă decât lizina sau arginina. Inelul imidazol, o structură inelară cu cinci membri care conține doi atomi de azot în lanțul lateral al histidinei, acționează ca un tampon (adică, un stabilizator al concentrației ionilor de hidrogen) prin legarea ionilor de hidrogen (H +) la atomii de azot ai imidazolului inel.

Restul de aminoacizi - fenilalanină, tirozină și triptofan - au în comun o structură aromatică; adică este prezent un inel benzenic. Acești trei aminoacizi sunt esențiali și, în timp ce animalele nu pot sintetiza inelul benzenic în sine, pot converti fenilalanina în tirozină.

Deoarece acești aminoacizi conțin inele benzenice, pot absorbi lumina ultravioletă la lungimi de undă cuprinse între 270 și 290 nanometri (nm; 1 nanometru = 10 −9 metru = 10 unități angstrom). Fenilalanina absoarbe foarte puțină lumină ultravioletă; tirozina și triptofanul, totuși, îl absorb puternic și sunt responsabile de banda de absorbție pe care majoritatea proteinelor o prezintă la 280–290 nanometri. Această absorbție este adesea utilizată pentru a determina cantitatea de proteine ​​prezentă în probele de proteine.