Adăugați la Mendeley

Repere

OCP W288A este capabil de stingerea fluorescenței PBs.

Mecanismele de stingere a PB-urilor prin OCP R și OCP W288A sunt echivalente.

La fel ca OCP R, OCP W288A se leagă de FRP la stoichiometrie 1: 1.

Legarea FRP necesită monomerizarea sa; cauzează compactarea și „oranjarea” OCP W288A .

FRP pare să funcționeze ca un adaptor sau o proteină de schelă în raport cu OCP.

Abstract

În cianobacterii, Proteina Carotenoidă Portocalie (OCP) și Proteina de Recuperare a Fluorescenței (FRP) sunt centrale în mecanismul fotoprotector constând în stingerea reglementată a fluorescenței ficobilizomului (PBs). Datorită naturii tranzitorii și flexibile a formei de stingere roșie activată prin lumină, OCP R, care se obține din forma portocalie stabilă întunecată adaptată, OCP O, prin fotoconversie, mecanismul detaliat al fotoprotecției rămâne neclar. Aici demonstrăm că mutantul nostru recent descris W288A al OCP Synechocystis (denumit în continuare OCP W288A) este un analog complet funcțional al formei OCP R, care este capabil să stingă in vitro fluorescența PB constitutivă, fără a fi nevoie de fotoactivare. Acest efect de stingere a PB este abolit în prezența FRP, care interacționează cu OCP W288A cu afinitate micromolară și o stoichiometrie aparentă de 1: 1, în mod neașteptat, implicând disocierea dimerilor FRP. Acest lucru stabilește OCP W288A ca un sistem model robust care oferă perspective noi despre interacțiunea dintre OCP și FRP pentru a regla fotoprotecția în cianobacterii.

Abstract grafic

trp288ala
  1. Descărcare: Descărcați imaginea de înaltă rezoluție (147 KB)
  2. Descărcare: Descărcați imaginea la dimensiune completă

Anterior articolul emis Următorul articolul emis