Abstract

În analiza noastră a adsorbției proteinelor pe un strat strat lipidic, suprafața proteinei este considerată a conține una sau câteva pete încărcate, iar stratul stratificat conține o cantitate semnificativă de lipide cu grupuri de cap încărcate opus. După adsorbție, se presupune că o proteină pliată își schimbă ușor forma datorită atracției electrostatice, astfel încât una dintre pete formează un contact plat cu capetele lipidice încărcate în mod opus ale stratului lipidic. Cu parametri realiști, acest model prezice că contribuția interacțiunilor electrostatice la energia de adsorbție a proteinelor per pereche de aminoacizi - lipide încărcate este de 16-25 kJ/mol. Astfel, câteva (patru sau cinci) perechi sunt suficiente pentru adsorbția ireversibilă.

Aceasta este o previzualizare a conținutului abonamentului, conectați-vă pentru a verifica accesul.

Opțiuni de acces

Cumpărați un singur articol

Acces instant la PDF-ul complet al articolului.

Calculul impozitului va fi finalizat în timpul plății.

Abonați-vă la jurnal

Acces online imediat la toate numerele începând cu 2019. Abonamentul se va reînnoi automat anual.

Calculul impozitului va fi finalizat în timpul plății.

stratificat

Referințe

Arbuzova A, Schmitz AAP, Vergeres G (2002) Discuție încrucișată desfășurată: proteine ​​MARCKS. Biochem J 362: 1-12

Bechinger B (2009) Raționalizarea interacțiunilor de membrană a peptidelor antimicrobiene amfipatice cationice prin forma lor moleculară. Curr Opin Coll Interf Sci 14: 349–355

Bard AJ, Faulkner LR (2001) Metode electrochimice (fundamentale și aplicații); Sectă. 13.3.2. Wiley, New York

Bechinger B (2008) O vedere dinamică a peptidelor și proteinelor din membrane. Cell Mol Life Sci 65: 3028-3039

Choi EJ, Dimitriadis EK (2004) Citocrom c adsorbție la straturile lipidice anionice suportate, studiate prin microscopie cu forță atomică. Biophys J 87: 3234-3241

Creutz CE, Edwardson JM (2009) Organizarea și legarea sinergică a copinei I și a anexinei A1 pe straturile lipidice suportate observate prin microscopie cu forță atomică. Biochem Biophys Acta Biomemb 1788: 1950–1961

Dias RS, Linse P (2008) Adsorbție coloidală pe membrane responsive. Biophys J 94: 3760–3768

Dias RS, Pais AACC, Linse P, Miguel MG, Lindman B (2005) Adsorbția poliionică pe suprafețe catanionice. Un studiu Monte Carlo. J Phys Chem B 109: 11781-11788

Evans DF, Wennerström H (1994) Domeniul coloidal, unde se întâlnesc fizica, chimia și biologia. VCH, New York

Finkelstein AV, Galzitskaya OV (2004) Fizica plierii proteinelor. Phys Life Rev 1: 23–56

Gray JJ (2004) Interacțiunea proteinelor cu suprafețele solide. Curr Opin Struct Biol 14: 110–115

Harries D, May S, Ben-Shaul A (2002) Adsorbția macromoleculelor încărcate pe membranele fluide mixte. Coll Surf A: Physicochem Eng Asp 208: 41-50

Heimburg T, Angerstein B, Marsh D (1999) Legarea proteinelor periferice la membranele lipidice mixte: efectul demixării lipidelor la legare. Biophys J 76: 2575–2586

Ibarra-Armenta JG, Martin-Molina A, Quesada-Perez M (2009) Testarea unui model modificat al teoriei Poisson-Boltzmann care include efecte de dimensiuni ale ionilor prin simulări Monte Carlo. Phys Chem Chem Phys 11: 309-316

Loew S, Hinderliter A, mai S (2009) Stabilitatea membranelor lipidice mixte decorate cu proteine: interacțiunea interacțiunilor lipidă-lipidă, lipidă-proteină și proteină-proteină. J Chem Phys 130: 045102

Malmsten M (ed) (2003) Biopolimeri la interfețe. Marcel Dekker, New York

Mbamala EC, Ben-Shaul A, May S (2005) Formarea domeniului indusă de adsorbția proteinelor încărcate pe membranele lipidice mixte. Biophys J 88: 1702–1714

Mengistu DH, May S (2008) Teoria Debye-Hückel a straturilor mixte de lipide încărcate-zwitterionice. Eur Phys J E 26: 251-260

Michielin O, Ramsden JJ, Vergeres G (1998) Proteina legată de MARCKS (MRP) nemiroyilată se leagă de membranele fosfatidilcolinei plane susținute. Biochem Biophys Acta Biomemb 1375: 110-116

Michielin O, Vergeres G, Ramsden JJ (1999) Compararea indusă de miristoilare a unei proteine ​​care leagă membrana. JACS 121: 6523-6526

Mulgrew-Nesbitt A, Diraviyam K, Wang J, Singh S, Murray P, Li ZH, Rogers L, Mirkovic N, Murray D (2006) Rolul electrostaticelor în interacțiunile proteină-membrană. Biochim Biophys Acta 1761: 812-826

Overbeek JTG (1990) Rolul energiei și entropiei în dublu strat electric. Coll Surf 51: 61-75

Ramsden JJ, Vergeres G (1999) Contribuții neelectrostatice la legarea proteinelor legate de MARCKS de straturile lipidice 371: 241-245

Richter RP, Brisson AR (2005) În urma formării straturilor lipidice suportate pe mică: un studiu care combină AFM, QCM-D și elipsometrie. Biophys J 88: 3422-3047

Richter R, Mukhopadhyay A, Brisson A (2003) Căi de depunere a veziculelor lipidice pe suprafețe solide: un studiu combinat QCM-D și AFM. Biophys J 85: 3035-3047

Tsapikouni TS, Missirlis YF (2008) Interacțiuni proteină-material: de la scară micro-la-nano. Mater Sci Eng B 152: 2-7

Trusova VM, Gorbenko GP (2008) Adsorbție proteică controlată electrostatic pe strat strat lipidic: modelarea comportamentului de agregare a adsorbatului. Chimie biofizică 133: 90–103

Tzlil S, Ben-Shaul A (2005) Macromolecule încărcate flexibil pe membrane lipidice mixte fluide: teorie și simulări Monte Carlo. Biophys J 89: 2972–2987

Zhdanov VP, Kasemo B (2010) Adsorbția și desorbția proteinelor pe straturile lipidice. Biophys Chem 146: 60-64

Informatia autorului

Afilieri

Departamentul de Fizică Aplicată, Universitatea de Tehnologie Chalmers, 412 96, Göteborg, Suedia

Vladimir P. Zhdanov și Bengt Kasemo

Institutul de Cataliză Boreskov, Academia Rusă de Științe, 630090, Novosibirsk, Rusia

Vladimir P. Zhdanov

Puteți căuta acest autor și în PubMed Google Scholar

Puteți căuta acest autor și în PubMed Google Scholar

autorul corespunzator

Apendice

Apendice

Tratamentul nostru prezentat implică faptul că, după adsorbția proteinelor, reziduurile de aminoacizi încărcați formează un contact plat cu capetele lipidice încărcate opus ale stratului de lipide. În acest caz, așa cum sa menționat în sec. „Proteina - contactul stratificat”, screeningul local perfect al încărcărilor de aminoacizi de către lipidele încărcate este de obicei favorabil din punct de vedere energetic, deoarece altfel s-ar forma un câmp electric în stratul proteic sau lipidic cu constantă dielectrică scăzută și energia complexului proteină - lipide ar crește rapid odată cu scăderea numărului de lipide încărcate care formează contactul. Aici, ilustrăm acest punct utilizând cel mai simplu model axat pe zona de contact. Pentru a fi specific, considerăm că proteina are cinci (m = 5) reziduuri de aminoacizi încărcați situați în zona de contact, așa cum se arată în inserția din Fig. 4. Numărul de lipide încărcate este n (n ≤ m). Proiecția locală este perfectă dacă n = m. Energia acestei stări este definită ca fiind zero. Dacă m $$ I_n = \ sum _ ^ \ frac ^ 2> - \ sum _ ^ \ frac ^ 2 >>, $$

unde primul și al doilea termen reprezintă interacțiunea Coulomb a acestei lipide cu resturile de aminoacizi încărcați și respectiv cu celelalte lipide (r eu și \ (r_i ^ \) sunt distanțele dintre taxe). Pentru a forma statul cu n lipide încărcate, ar trebui să le îndepărtăm m - n lipide. Astfel, energia acestei stări este dată de

Creșterea de Eu n și E n odată cu creșterea m - n este prezentat în Fig. 4.

Energii E n (A) și Eu n (b) ca o funcție a m - n. Inserția prezintă încărcăturile din zona de contact proteină-bistrat. Cinci resturi de aminoacizi încărcate care formează o cruce sunt indicate de cercuri umplute. Lipidele încărcate situate mai jos sunt prezentate de cercuri deschise. Distanța dintre încărcăturile de proteine ​​(sau bistrat) cu cel mai apropiat vecin este A. Distanța dintre suprafețele încărcate este h. Rezultatele sunt prezentate pentru h = A/ 5. A calcula Eu n, lipidele au fost îndepărtate în ordinea indicată. Constanta de normalizare este definită ca \ (I_0 = e_ ^ 2/a. \)