Trebuie să vă conectați cu ID-ul ACS înainte de a vă putea conecta cu contul dvs. Mendeley.

Conectați-vă cu ACS ID

SAU CITĂRI DE CĂUTARE

Nu ați vizitat încă niciun articol, vă rugăm să vizitați câteva articole pentru a vedea conținutul aici.
  • publicații
  • activitatea mea
    • vizualizate recent
  • resursele utilizatorului
    • Autori și recenzori
    • Bibliotecari și manageri de conturi
    • Membri ACS
    • Alerte electronice
    • RSS și mobil
  • a sustine
    • Demonstrații și tutoriale pentru site-uri web
    • Întrebări frecvente despre asistență
    • Chat live cu agent
    • Pentru agenții de publicitate
    • Pentru bibliotecari și manageri de conturi
  • împerechere
    • Asociați un dispozitiv
    • Asociați acest dispozitiv
    • Stare asociată
  • Profilul meu Autentificare Deconectare Asociați un dispozitiv Asociați acest dispozitiv Asociați starea
  • despre noi
    • Prezentare generală
    • ACS și acces deschis
    • Parteneri
    • Evenimente
TIPURI DE CONȚINUT

Toate tipurile

SUBIECTE

biochimie

  • NUMĂR ANTERIOR
  • URMATORUL NUMĂR
  • VEZI TOATE PROBLEMELE
  • ASAPs
  • JAM-uri
Despre copertă:
În această problemă:
PUBLICAȚII ACCELERATE
Disparitate în interacțiunile alosterice ale Monastrolului cu Eg5 în prezența ADP și ATP: o diferență de investigare FT-IR
  • Edward J. Wojcik,
  • Nadine A. Dalrymple,
  • Shannon R. Alford,
  • Richard A. Walker și
  • Sunyoung Kim
ARTICOLE
Cataliza și funcția complexului de semnalizare p38α · MK2a
  • Susan M. Lukas,
  • Rachel R. Kroe,
  • Jessi Wildeson,
  • Gregory W. Peet,
  • Lee Frego,
  • Walter Davidson,
  • Richard H. Ingraham,
  • Christopher A. Pargellis,
  • Mark E. Labadia și
  • Brian G. Werneburg
Experimentele de disecție a proteinelor dezvăluie diferențele cheie în plierea în echilibru a α-lactalbuminei și a lizozimelor de legare a calciului
  • Farhana A. Chowdhury,
  • Robert Fairman,
  • Yuan Bi,
  • Daniel J. Rigotti și
  • Daniel P. Raleigh
Dinamica coloanei vertebrale a unui mutant oncogen al Cdc42Hs arată o flexibilitate crescută la locul de legare a nucleotidelor
  • Paul D. Adams,
  • Adrienne P. Loh și
  • Robert E. Oswald
Identificarea secvențelor în apolipoproteină (a) care își mențin conformarea închisă: un rol nou pentru dimensiunea izoformei Apo (a) în determinarea eficienței formării covalente de Lp (a)
  • Lev Becker,
  • P. Michael Cook și
  • Marlys L. Koschinsky
Ionii de zinc declanșează modificarea conformațională și oligomerizarea proteinei capsidei a virusului hepatitei B
  • Stephen J. Stray,
  • Pablo Ceres și
  • Adam Zlotnick
Lanțurile ușoare ale anticorpilor proteolitici modifică agregarea β-amiloidă și previn citotoxicitatea
  • Ruitian Liu,
  • Chad McAllister,
  • Yuri Lyubchenko și
  • Michael R. Sierks
Structura cristalină a unei variante de înaltă afinitate a α-Parvalbuminului de șobolan
  • Yong-Hwan Lee,
  • John J. Tanner,
  • John D. Larson și
  • Michael T. Henzl
Selectivitatea legării metalelor și stabilitatea indusă de metal a Escherichia coli NikR
  • Sheila C. Wang,
  • Alistair V. Dias,
  • Stephanie L. Bloom și
  • Deborah B. Zamble

NikR de la Escherichia coli este un factor de transcripție receptiv la nichel care reglează expresia unui transportor de ioni de nichel. Analiza metalelor arată că NikR poate lega o varietate de metale de tranziție divalente, inclusiv Ni (II), Cu (II), Zn (II), Co (II) și Cd (II). Selectivitatea legării metalului la NikR a fost investigată prin utilizarea spectroscopiei electronice de absorbție și a concurenților cu molecule mici. Afinitățile relative, Mn (II)

Răspunsul la legarea ADN-ului selectiv la metal al Escherichia coli NikR
  • Stephanie L. Bloom și
  • Deborah B. Zamble
Studii structurale asupra domeniului obligatoriu al Ca 2+ al nucleobindinei umane (Calnuc)
Rolul legăturilor disulfidice pentru structura și plierea Proguanylin
  • Thomas Lauber,
  • Axel Schulz,
  • Paul Rösch și
  • Ute C. Marx
Mutageneză de scanare a alaninei în ansa disulfură a subunității receptorului glicinei α1: reziduuri critice pentru activare și modulare
  • Claude M. Schofield,
  • James R. Trudell și
  • Neil L. Harrison
Mutageneza de scanare a triptofanului în domeniul TM3 al subunității beta a receptorului acetilcolinei din torpila din California dezvăluie o structură α-elicoidală
  • John Santiago,
  • Gisila R. Guzmán,
  • Karla Torruellas,
  • Legier V. Rojas și
  • José A. Lasalde-Dominicci

Am folosit substituții de triptofan pentru a caracteriza domeniul transmembranar beta M3 (βTM3) al receptorului de acetilcolină (AChR). Am generat 15 mutanți cu substituții de triptofan în domeniul βTM3, între reziduurile R282W și I296W. Diferitele mutante au fost injectate în ovocitele Xenopus, iar nivelurile de expresie au fost măsurate prin legarea [125I] -α-bungarotoxinei. Nivelurile de expresie ale mutanților M288W, I289W, L290W și F293W au fost similare cu cele de tip sălbatic, în timp ce ceilalți mutanți (R282W, Y283W, L284W, F286W, I287W, V291W, A292W, S294W, V295W și I296W) au fost exprimate la niveluri mult mai scăzute decât cele de tip sălbatic. Niciunul dintre acești mutanți triptofani nu a produs curenți de vârf mai mari decât cei de tip sălbatic. Cinci dintre mutanți, L284W, F286W, I287W, V295W și I296W, au fost exprimate la niveluri

Localizarea receptorului de toxină cu senzor de tensiune pe KvAP
  • Vanessa Ruta și
  • Roderick MacKinnon
Expresia recombinantă și caracterizarea enzimatică a PttCel9A, un omolog KOR din Populus tremula x tremuloides
  • Emma R. Maestră,
  • Ulla J. Rudsander,
  • Weilin Zhou,
  • Hongbin Henriksson,
  • Christina Divne,
  • Stuart Denman,
  • David B. Wilson și
  • Tuula T. Teeri
Glicozaminoglicanul dizaharid modifică constanta de disociere a dimerului chemokinei MIP-1β
  • Melissa A. McCornack,
  • Danielle M. Boren și
  • Patricia J. LiWang
Perturbarea dependentă de pH a interacțiunilor dintre nucleotide Ras - Guanină și schimbul de nucleotide Ras Guanine
  • Jongyun Heo,
  • Guanghua Gao și
  • Sharon L. Campbell
1 H RMN Caracterizarea soluției Structura activă a sitului de oxigenază a hemului legat de substrat, inhibat de cianură din Neisseria meningitidis: comparație cu structurile de cristal
  • Yangzhong Liu,
  • Xuhong Zhang,
  • Tadashi Yoshida și
  • Gerd N. La Mar.