ClpXP, o protează bacteriană AAA +, controlează nivelurile intracelulare ale multor proteine ​​de răspuns la stres. Pentru a investiga modificările profilului substratului cauzate de un anumit stres de mediu, spectrometria de masă cantitativă (SILAC) a fost utilizată pentru a analiza proteinele prinse prin capcana ClpXP înainte și după deteriorarea ADN-ului. Abundența a jumătate din proteinele prinse s-a schimbat de peste 3 ori după deteriorare. Substraturile suprareprezentate au inclus proteinele de reparare a ADN RecN și UvrA. Dintre proteinele cu răspuns SOS, 25% au fost substraturi ClpXP și, mai important, aproape toți membrii regulonului foarte induși au fost rapid degradați. Alte proteine, inclusiv regulatorul de stres σ S, au fost subreprezentate în capcana ClpXP după deteriorarea ADN-ului; experimentele de supraproducție sugerează că concurența simplă a substratului nu ține cont de această recunoaștere redusă. Concluzionăm că proteinele cu răspuns la deteriorare sunt o familie neobișnuit de degradată rapid și că ClpXP are o capacitate substanțială de a procesa afluxul de substraturi nou sintetizate, menținând în același timp capacitatea de a-și degrada celelalte substraturi într-un mod care răspunde mediului.

clpxp

Anterior articolul emis Următorul articolul emis

Articole recomandate

Citând articole

Valori de articol

  • Despre ScienceDirect
  • Acces de la distanță
  • Cărucior de cumpărături
  • Face publicitate
  • Contact și asistență
  • Termeni si conditii
  • Politica de Confidențialitate

Folosim cookie-uri pentru a ne oferi și îmbunătăți serviciile și pentru a adapta conținutul și reclamele. Continuând sunteți de acord cu utilizarea cookie-urilor .